第二节　酶作用的特点及催化机制

一、酶促反应的特点

酶是生物催化剂，既有与一般催化剂相同的催化性质，又有一般催化剂所没有的生物大分子的特征。酶与一般催化剂一样，只能催化热力学上允许的化学反应；在不改变反应平衡点的情况下，缩短达到化学平衡的时间；在化学反应的前后没有质和量的改变；通过降低反应活化能提高催化效率。但因为酶的本质是蛋白质，所以又具有其独特的生物催化剂的特点。

（一）高度的催化效率

在化学反应中，体系中所含的活化分子越多，反应速度越快。酶与一般催化剂均是通过降低反应的活化能（activation energy）而起到加速化学反应的作用。酶在催化底物反应时，首先酶的活性中心与底物结合生成酶-底物复合物，然后复合物再分解为产物和游离的酶，此即中间产物学说，其过程可用下式表示：上式中E代表酶，S代表底物，ES代表酶-底物复合物，P代表反应产物。由于ES的形成，改变了原来反应的途径，大大降低了反应活化能，因此表现为酶的高度催化效率（图4-6）。

酶的催化效率比无催化剂的自发反应高108～1020倍，比一般催化剂的催化效率高107～1013倍，而且不需要较高的反应温度。

（二）高度的特异性

酶对其所催化的底物和催化的反应具有较严格的选择性，通常将这种选择性称为酶作用的特异性（specificity）。根据酶对底物选择的严格程度不同，可将酶的特异性分为以下三种：

1.绝对特异性

酶只能催化一种底物发生一定的化学反应并生成一定的产物，称为绝对特异性（absolute specificity）。如脲酶只能催化尿素水解生成NH3和CO2，而不能催化甲基尿素水解。

2.相对特异性

有些酶的特异性相对较差，这种酶可作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的特异性称为相对特异性（relative specificity）。如脂肪酶不仅水解脂肪，也能水解简单的酯类。

3.立体异构特异性

当底物有立体异构现象时，酶对底物的立体构型有特异要求，只能催化立体构型的其中一种，这种特性称为立体异构特异性（stereo specificity）。如L-乳酸脱氢酶只催化L-型乳酸脱氢，而对D-型乳酸没有催化作用。

（三）酶促反应的可调节性

机体为了适应内外环境的变化和生命活动的需要，要经常不断地进行调整以使体内物质代谢活动处于有条不紊的动态平衡中。酶催化能力的调节是维持这种平衡的重要环节。机体通过调节酶的活性和酶的含量两种方式来改变酶的催化能力。例如，通过对酶生物合成的诱导和阻遏、酶降解速率的调节而影响酶的含量；通过酶的化学修饰、酶的别构调节以及神经体液因素的调节等，改变酶的催化活性。从而为体内物质代谢的协调统一、生命活动的正常进行提供了基础。

（四）酶活性的不稳定性

酶的化学本质是蛋白质，因此强酸、强碱、有机溶剂、重金属盐、高温、紫外线、剧烈震荡等任何能使蛋白质变性的理化因素都可使酶分子变性而使其失去催化活性。

二、酶促反应的机制

酶促反应中通常是多种因素协调作用以提高酶的催化效率。酶作为生物大分子具有多种氨基酸残基，甚至结合有辅助因子，具备对底物施加多种影响的结构基础。酶的高催化效率正是多种催化机制综合作用的结果。

酶催化底物作用时需要先与底物结合形成酶-底物复合物。但酶与底物的结合不是简单的锁-钥关系。酶与底物相接近时，其结构相互诱导、发生构象改变，使之相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶-底物结合的诱导契合假说（induced-fit hypothesis）。如图4-7所示，酶的构象改变有利于与底物结合，底物在酶的诱导下发生变形，处于不稳定的过渡态（transition state），过渡态的底物与酶的活性中心最相吻合，易受酶的攻击。酶催化底物转化为产物大致有以下几种机制。

（一）邻近效应与定向排列

酶与底物相结合，使参加反应的诸底物在酶的活性中心处相接近，同时形成有利于反应的正确定向排列。这种邻近效应（proximity effect）和定向排列（orientation arrangement）实际上是将分子间的反应转变成类似于分子内的反应，从而大大提高反应速度。

（二）多元催化

酶具有两性解离性质，所含的多种功能基团具有各不相同的解离常数。即使同一功能基团在蛋白质分子内的不同微环境下，解离度也不相同。因此，酶常常兼有酸、碱双重催化作用，这种多功能基团的协同作用，可实现多元催化（multielement catalysts），从而极大地提高酶的催化效能。

（三）表面效应

乳酸脱氢酶的活性中心是一个疏水的“口袋”，疏水环境可以排除水分子对酶、辅酶与底物中功能基团的干扰性吸引与排斥，防止酶与底物之间形成水化膜。疏水环境的堆积力也有利于酶对底物的密切接触。