第3章 蛋白质
3.1 复习笔记
一、氨基酸
1结构与分类
（1）结构
①氨基酸是既含氨基又含羧基的有机化合物。常见的氨基酸有20种，且都是α-氨基酸（脯氨酸除外）。α-氨基酸是指羧酸分子中α-碳原子上的一个氢原子被氨基取代而成的化合物，其通式为。
图3-1 α-氨基酸的结构通式
②自然界的氨基酸一般以L-构型存在（某些微生物中有D-型氨基酸存在），L-型氨基酸是人类可以利用的氨基酸形式。
（2）分类
表3-1 天然氨基酸的名称和符号
表3-2 常见20种氨基酸根据R基团的极性的分类。
2氨基酸的性质
（1）旋光性
除甘氨酸外，大多数氨基酸的α-碳原子是不对称的手性碳原子，所以大多数氨基酸均具有旋光性。其旋光方向和大小不仅取决于其侧链R基性质，并与水溶液的pH值、温度等介质条件有关。
（2）紫外吸收和荧光
①常见的20种氨基酸在可见光区无吸收，但由于有羧基，所以在紫外光区的短波长210nm附近有弱吸收。
②酪氨酸（Tyr）、色氨酸（Trp）和苯丙氨酸（Phe）由于含有芳香环，分别在278nm、279nm和259nm处有较强的吸收，故可利用此性质对这3种氨基酸进行分析测定。蛋白质中由于含有Trp、Tyr和Phe，所以也有紫外吸收能力，一般最大光吸收在280nm波长处。
③Tyr、Trp和Phe也能受激发而产生荧光，激发后它们可在304nm、348nm（激发波长280m）和282nm（激发波长260nm）测定其荧光强度，而其他氨基酸则不产生荧光。
（3）离解
①氨基酸的离解形式
所有的氨基酸至少含有一个氨基和一个羧基，在中性水溶液中主要以偶极离子或两性离子的形式存在。
②等电点
a．当氨基酸分子在溶液中呈电中性时（即净电荷为零，氨基酸分子在电场中不运动），所处环境的pH值即为该氨基酸的等电点（isoelectric point，pI），此时氨基酸的溶解性能最差。pH＝pI，氨基酸主要以两性离子形式存在；pH＜pI，氨基酸主要以正离子形式存在；pH＞pI，氨基酸主要以负离子形式存在。
b．利用氨基酸的等电点性质，可以从氨基酸混合物中选择性的分离某种氨基酸。此外氨基酸结合形成蛋白质后，氨基酸的离解还影响到蛋白质的等电点性质。
（4）氨基酸的疏水性
氨基酸的疏水性：将1mol的氨基酸从水溶液中转移到乙醇溶液中时所产生的自由能变化。
3氨基酸的化学性质
表3-3 氨基酸基团参与的反应
表3-4 与氨基酸的侧链基团有关的氨基酸或蛋白质的定性试验
4氨基酸的制备
（1）蛋白质水解
天然蛋白质用酸、碱或系列酶催化水解后，使蛋白质转化为游离的氨基酸，通过等电点析出的方法使各氨基酸分步结晶析出，再经过精制得到各种氨基酸。但酸、碱的催化水解会破坏蛋白质中的某些氨基酸。
（2）人工合成法
一般只用于制备少数难以用其他方法制备的氨基酸，常见有色氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸）。由于化学反应时一般生成消旋产物，即L-型、D-型氨基酸是同等数量的，所以在食品中使用以前，要经过消旋体的拆分或通过生物作用分解D-型氨基酸。
（3）微生物发酵法
通过微生物的作用将廉价的碳水化合物、无机元素等转化为某些氨基酸，如谷氨酸、赖氨酸等。
二、蛋白质和肽
1蛋白质
（1）定义
蛋白质是一类复杂的有机物质，由碳、氢、氧、氮、硫、磷以及某些金属元素例如锌、铁等组成，相对分子质量常为104～105，有时可达到106，是典型的大分子物质。
（2）蛋白质的基本结构
蛋白质的基本单元是氨基酸 。这些氨基酸以不同的连接顺序和酰胺键（肽键）连接成数目多达几百个氨基酸残基的多肽链，进而构成不同的蛋白质分子。
（3）蛋白质的分类
①根据蛋白质分子的化学组成特点将其分为3类。
a．单纯蛋白，仅由氨基酸组成的蛋白质。
b．结合蛋白，由氨基酸和非蛋白部分所组成的蛋白质。
c．衍生蛋白，用酶或化学方法处理蛋白质后得到的相应产物。
②根据蛋白质具有的不同功能将其分为3类。
a．结构蛋白质
b．生物活性蛋白质
c．食品蛋白质
（4）蛋白质的结构
①一级结构
蛋白质的一级结构是指由共价键（肽键，peptide bond）结合在一起的氨基酸残基的排列顺序。蛋白质多肽链中带有游离氨基的一端称为N端，带有游离羧基的一端称为C端。一级结构决定了蛋白质的基本性质，同时还会使蛋白质的二级、三级结构不同。
②二级结构
蛋白质的二级结构是指多肽链借助氢键作用排列成为沿一个方向、具有周期性结构的构象，主要是螺旋结构（以α-螺旋常见，其他还有π-螺旋和γ-螺旋等）和β-结构（以β-折叠、β-转角常见），以及一种没有对称轴或对称面的无规卷曲结构。维持的作用力是氢键。
a．α-螺旋
蛋白质的α-螺旋结构是一种有序且稳定的构象。在α-螺旋结构中，每圈螺旋有3.6个氨基酸残基，氨基酸残基位于螺旋的外侧，螺旋的表观直径为0.6nm，螺旋之间的距离为0.54nm，相邻的2个氨基酸残基的垂直距离为0.15nm。
b．β-折叠
蛋白质的β-折叠结构是一种锯齿状的结构，该结构比α-螺旋结构伸展，蛋白质在加热时α-螺旋就转化为β-折叠结构。在β-折叠结构中，伸展的肽链通过分子间的氢键连接在一起，且所有的肽键都参与结构的形成。肽链的排布分为平行式（所有的N端在同一侧）和反平行式（N端按照顺-反-顺-反地排列），而构成蛋白质的氨基酸残基则是在折叠面的上面或下面。
c．β-转角
存在于蛋白质结构中的β-转角是另一种常见的结构，它可以看作间距为零的特殊螺旋结构，这种结构使得多肽链自身弯曲，具有由氢键稳定的转角构象。
③三级结构
蛋白质的三级结构是指多肽链借助各种作用力，进一步折叠卷曲形成紧密的复杂球形分子的结构，稳定蛋白质三级结构的作用力有氢键、离子键、二硫键和范德华力等。
④四级结构
蛋白质的四级结构是两条或多条肽链之间以特殊方式结合、形成有生物活性的蛋白质，其中每条肽链都有自己的一、二、三级结构。一般将每个肽链称为亚基。在蛋白质的四级结构中，肽链之间的作用以氢键、疏水相互作用为主。
（5）稳定蛋白质二、三、四级结构的作用力
蛋白质二级结构的构象主要是由不同基团之间所形成的氢键维持，三级结构、四级结构的构象则主要是由氢键、静电作用、疏水相互作用和范德华力等诸作用力来维持，这些作用力的特征见表3-5。
表3-5 维持蛋白质构象的作用力及其特征
（6）蛋白质的物理化学性质
①胶体性质
蛋白质的分子都很大，在水中形成胶体溶液，故具有胶体溶液的性质：丁达尔效应、布朗运动以及不能透过半透膜。维持蛋白质稳定的因素是胶体颗粒表面所带的电荷和水化膜。
②蛋白质的酸碱性质
a．蛋白质是两性电解质，可同酸、碱反应，但蛋白质可离解的基团除了C端的α-羧基和N端的α-氨基外，其他的可离解基团主要来自于氨基酸的侧链。
b．在pH＞pI的介质中，蛋白质作为阴离子在电场中可向阳极移动，而在pH＜pI的介质中作为阳离子向阴极移动。在pH＝pI的介质中蛋白质在电场中不移动，此时蛋白质的溶解度最低。
③蛋白质的水解
蛋白质在酸、碱或酶催化作用下肽键断裂，经过一系列中间产物，最后生成氨基酸，中间产物主要是蛋白胨和各种不同链长度的肽类。
蛋白质→蛋白胨→小肽→二肽→氨基酸
④蛋白质的颜色反应
a．双缩脲反应
碱性条件下，凡是具有2个以上肽键的肽类都可发生该反应，二肽和游离氨基酸则不能。在强碱性溶液中，铜离子与肽键中的氮原子孤对电子形成稳定的配位化合物，从而呈现紫红色。
b．茚三酮反应
在中性条件下蛋白质或多肽也能同茚三酮试剂发生颜色反应，生成蓝色或紫色的化合物，茚三酮试剂与胺盐、氨基酸均能反应。
c．部分颜色反应是利用某一氨基酸的特异反应，如利用酪氨酸的酚基或组氨酸的吲哚基的反应。
④蛋白质的疏水性
同氨基酸一样，蛋白质也有它的疏水性。已知一种蛋白质的氨基酸组成，就可以根据各氨基酸的疏水性来求得蛋白质的平均疏水性，即各氨基酸疏水性的总和除以氨基酸残基数n。
蛋白质的表面疏水性与蛋白质的空间结构、蛋白质所呈现的表面性质和脂肪结合能力等有关，能反映出它与水、其他化学物质产生作用时的实际情况。
2肽
肽是由氨基酸通过酰胺键（肽键）连接形成的、相对分子质量小于常见的蛋白质的氨基酸聚合物。若一种肽含有少于10个氨基酸，则为寡肽，超过的肽则统称为多肽。
（1）肽的物理化学性质
①肽具有两性解离性质，与氨基酸相同。其有其相应的pK、pI。
②肽类的溶解性、黏度和渗透压
a．溶解性
肽类在相对分子质量较小时一般具有很好的溶解度，同时其溶解度随pH值的变化情况也较蛋白质小，肽分子在较高的浓度和较宽的pH值范围内，仍然保持溶解状态。大肽分子在3%三氯乙酸中沉淀出来。
b．黏度
肽类溶液的黏度较蛋白质明显降低，也不能产生胶凝作用，在这一点上明显不同于蛋白质。
c．渗透压
肽溶液的渗透压比氨基酸低许多，所以在经过胃肠道时，它的吸收性能要好于单纯的氨基酸溶液，特别是一些小肽分子在胃肠道中具有很好的吸收率和高的吸收速度。
③肽类的化学性质
肽类的化学性质与蛋白质、氨基酸的性质基本类似，所以大部分氨基酸所能发生的反应，肽分子均能发生。只是双缩脲反应是区别三肽以上肽分子与氨基酸的一个反应，但并不能用于区别多肽与蛋白质。
（2）生物活性肽
①谷胱甘肽（GSH）是一些酶的辅助因子，在机体内参与氧化还原反应，是生物防御体系的重要组成部分，可清除生物体内过氧化物（ROOH）或过氧化氢（H2O2）等。
②多肽的生理作用
a．促进矿物质的吸收，例如：酪蛋白磷酸肽（CPP）。
b．降低血压，例如：天然蛋白水解得到的肽。
c．促进免疫功能。
d．抑菌作用，例如：乳链菌肽（nisin）。
e．其他肽类，例如：高F值寡肽。
三、蛋白质的变性
变性作用是指天然蛋白质受物理或化学因素的影响，分子内部的高度规则性的空间排列发生变化，致使其原有性质和功能发生部分或全部丧失的现象。
1蛋白质的物理变性
（1）加热
①加热是食品加工常用的处理过程，也是引起蛋白质变性最常见的因素。蛋白质在某一温度时，会产生状态的剧烈变化，这个温度就是蛋白质的变性温度。
②影响蛋白质的热变性的因素
a．蛋白质的组成。蛋白质分子中含有较多的疏水性氨基酸时，要比含有较多亲水性氨基酸的蛋白质稳定。
b．蛋白质浓度。
c．水分活度。生物活性蛋白质在干燥状态下较稳定，对温度变化的承受能力较强，而在湿热状态下容易发生变性。
d．pH值。
e．离子强度。
（2）冷冻
导致蛋白质低温变性的原因
①由于蛋白质的水合环境变化，破坏了维持蛋白质结构的作用力平衡，并且因为一些基团的水化层被破坏，基团之间的相互作用引起蛋白质的聚集或亚基重排。
②由于体系结冰后的盐效应而导致蛋白质的变性。
③由于冷冻引起的浓缩效应，可能导致蛋白质分子内、分子间的二硫键交换反应增加，从而也导致蛋白质的变性。
（3）机械处理
有些机械处理如揉捏、搅打等，由于剪切力的作用使蛋白质分子伸展，破坏了其中的α-螺旋结构，导致蛋白质变性。剪切的速度越大，蛋白质的变性程度越大。
（4）静高压
静高压处理也能导致蛋白的变性。在一般温度下，蛋白质分子在100～1000MPa压力下就会发生变性。有时，由于高压而导致蛋白质的变性或酶的失活，在高压消除以后会重新恢复。
（5）电磁辐射
辐射不仅可以使蛋白质发生变性，而且还可能因结构的改变而导致蛋白质的营养价值变化。
（6）界面作用
蛋白质吸附在气-液、液-固或液-液界面后，可以发生不可逆的变性。
2蛋白质的化学变性
（1）酸、碱（pH值）
①大多数蛋白质在特定的pH值范围内是稳定的，但若处于极端pH值条件下，因蛋白质分子内部可离解基团如氨基、羧基等的离解，将产生强烈的分子内静电相互作用，从而使蛋白质分子发生伸展、变性。
②在一些情况下，蛋白质经过酸碱处理后，pH值又调回原来的范围时，蛋白质仍可以恢复原来的结构，例如酶。
③大多数蛋白质在中性条件下比较稳定。
（2）盐类
①碱土金属Ca2＋、Mg2＋可能是蛋白质中的组成部分，对蛋白质构象起着重要作用，所以Ca2＋、Mg2＋的除去会降低蛋白质分子对热、酶等的稳定性。
②某些重金属离子如Cu2＋、Fe2＋、Hg2＋、Pb2＋、Ag3＋等，易与蛋白质分子中的-SH形成稳定的化合物，或者将二硫键转化为-SH，改变了稳定蛋白质分子结构的作用力，因而导致蛋白质的稳定性改变和蛋白质变性。此外，由于Hg2＋、Pb2＋等还能够与组氨酸、色氨酸残基等反应，也能导致蛋白质变性。
③在高浓度时，阴离子对蛋白质结构的影响比阳离子更强。对于阴离子，它们对蛋白质结构稳定性影响的大小程度为：
F－＜SO42－＜Cl－＜Br－＜I－＜ClO4－＜SCN－＜Cl3CCOO－
（3）有机溶剂
①降低溶液的介电常数，使蛋白质分子内基团间的静电力增加。
②破坏、增加了蛋白质分子内的氢键，改变了稳定蛋白质构象原有的作用力情况。
③进入蛋白质的疏水性区域，破坏了蛋白质分子的疏水相互作用。
（4）有机化合物
①高浓度的脲和胍盐（4～8mol/L）将使蛋白质分子中的氢键断裂，导致蛋白质的变性；
②表面活性剂如十二烷基磺酸钠（SDS）能在蛋白质的疏水区和亲水区间起着乳化介质的媒介作用，不仅破坏了疏水相互作用，还能促使蛋白分子伸展，是一种很强的变性剂。
（5）还原剂
巯基乙醇、半胱氨酸、二硫苏糖醇等还原剂，由于具有-SH，能使蛋白质分子中存在的二硫键还原，从而改变蛋白质的原有构象，造成蛋白质的不可逆变性。
四、蛋白质的功能性质
蛋白质的功能性质是指除营养价值外的那些对食品需宜特性有利的蛋白质的物理化学性质，如蛋白质的胶凝、溶解、泡沫、乳化、黏度等。可以将其功能性质分为水合性质（水的吸附与保留、湿润性、膨胀性、黏合、分散性和溶解性等）、结构性质（沉淀、胶凝作用、组织化和面团的形成）、蛋白质的表面性质（起泡特性、乳化作用）和感官性质（混浊度、色泽、风味结合、咀嚼性、爽滑感等）。
表3-6 食品蛋白质在食品体系中的功能作用
1水合
（1）定义
蛋白质的水合是通过蛋白质分子表面上的各种极性基团与水分子的相互作用产生的性质。分散性、湿润性、溶解性、黏度、胶凝作用、乳化和起泡性等，都取决于水-蛋白质的相互作用。极性氨基酸、离子化的氨基酸、蛋白质的盐等由于极性基团对水有更强的结合能力，所以它们的结合水量相应较大。
（2）影响蛋白质结合水的环境因素
浓度、pH值、温度、离子强度、其他成分的存在等。
（3）通常以持水力或者是保水性来衡量蛋白质的水合作用，且持水力对食品品质具有更重要的实际意义。
2溶解度
（1）蛋白质的溶解度
蛋白质作为有机大分子化合物，在水中以分散态（胶体态）存在，将蛋白质在水中的分散量或分散水平称为蛋白质的溶解度。平均疏水性愈小和电荷频率愈大，蛋白质的溶解度愈大。
（2）蛋白质溶解度的表示方法
蛋白质溶解度的常用表示方法为蛋白质分散指数（protein dispersibility index，PDI）、氮溶解指数（nitrogen solubility index，NSI）、水可溶性氮（water soluble nitrogen，WSN）。
PDI＝（水分散蛋白/总蛋白）×100%
NSI＝（水溶解氮/总氮）×100%
WSN＝（可溶性氮的质量/样品的质量）×100%
（3）影响蛋白质溶解度的因素
蛋白质溶解度的大小受到pH值、离子强度、温度、溶剂类型、盐类、有机溶剂如丙酮、乙醇等的影响。
3黏度
（1）影响蛋白质流体黏度特性的主要因素
影响蛋白质流体黏度特性的主要因素是分散蛋白分子或颗粒的表观直径，表观直径又因以下的参数而变化：
①蛋白质分子的固有特性，如蛋白质的分子大小、体积、结构、电荷数及浓度的大小等。
②蛋白质和溶剂（水）分子间的相互作用情况。
③蛋白质分子之间的相互作用。
（2）剪切稀释
剪切稀释又称切变稀释，是指蛋白质溶液同其他大多数亲水性分子的溶液、悬浮液、乳浊液一样，其黏度系数会随其流速的增加而降低的现象。
4胶凝作用
（1）缔合、聚合、沉淀、絮凝、凝结及胶凝
①蛋白质的缔合是在亚基或分子水平上发生的变化。
②聚合或聚集一般是指有较大的聚合物生成的现象。
③沉淀是指由于蛋白质溶解度部分或全部丧失而引起的一切聚集反应。
④絮凝是指没有蛋白质变性时所发生的无序聚集反应。
⑤凝结是变性蛋白质所产生的无序聚集反应。
⑥胶凝作用是指变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络结构的过程。蛋白质胶凝后形成的产物是凝胶，它具有三维网状结构，可以容纳其他的成分和物质，对食品的质地等方面具有重要的作用。
（2）胶凝条件
在多数情况下，热处理是蛋白质形成凝胶的必需条件（使蛋白质变性，肽链伸展），然后冷却（肽链间氢键的形成）；在形成蛋白质凝胶时，少量的加入酸或Ca2＋盐，可以提高胶凝速度和凝胶的强度。钙离子的作用就是形成所谓的“盐桥”。
（3）凝胶分类
①根据凝胶形成的途径分类
a．热致凝胶
如卵白蛋白的加热就形成凝胶。
b．非热致凝胶
如通过加入二价金属离子（如豆腐）、调节pH值或者是部分水解蛋白质而形成凝胶（如发酵酸奶、干酪）。
②根据蛋白质形成凝胶后凝胶对热的稳定性情况分类
a．热可逆凝胶
加热后再冷却而形成的凝胶，如明胶。
b．非热可逆凝胶
如卵白蛋白、大豆蛋白等，凝胶状态一旦形成加热处理就不再发生变化。
（4）蛋白质形成凝胶的两类不同的结构方式
①肽链的有序串形聚集排列方式，所形成的凝胶是透明或是半透明的，例如血清蛋白、溶菌酶、卵白蛋白、大豆球蛋白等的凝胶。
②肽链的自由聚集排列方式，所形成的凝胶是不透明的，例如肌浆球蛋白在高离子强度下形成的凝胶，还有乳清蛋白、β-乳球蛋白所形成的凝胶。
5组织化
（1）组织化处理
蛋白质的组织化处理是指可以使蛋白质形成具咀嚼性能和良好持水性能的薄膜或纤维状产品，并且在以后的水合或加热处理中，蛋白质能保持良好的性能的一些加工处理方法。
（2）常见的蛋白质组织化方法
热凝固和薄膜形成、热塑性挤压、纤维形成。
6面团的形成
一些植物（小麦、黑麦、燕麦、大麦等）的面粉在室温下与水混合并揉搓后可形成黏稠、有弹性的面团，将这种性质称为面团的形成性。
（1）麦谷蛋白和麦醇溶蛋白的性质
①麦谷蛋白和麦醇溶蛋白的可离解氨基酸含量低，所以在中性水溶液中它们不溶解。
②麦谷蛋白和麦醇溶蛋白含有大量的谷氨酰胺和羟基氨基酸，所以易形成分子间氢键，使面筋具有很强的吸水能力和黏聚性质，其中黏聚性质还与疏水相互作用有关。
③麦谷蛋白和麦醇溶蛋白中含有-SH，能形成二硫键，使面团具有韧性。
（2）影响面团特性的因素
①麦谷蛋白和麦醇溶蛋白的性质。麦谷蛋白决定面团的弹性、黏合性以及强度，麦醇溶蛋白决定面团的流动性、伸展性和膨胀性。
②麦谷蛋白和麦醇溶蛋白的适当平衡。
③面团在揉捏时的强度。揉捏强度不足就会使面筋蛋白的三维网状结构不能很好形成，结果是面团的强度不足；如果是过度的揉捏则也会使得面筋蛋白的一些二硫键断裂，造成面团的强度下降。
7乳化性质
乳状液形成的分散系有油包水型（W/O）或水包油型（O/W）。
（1）影响乳化性的因素
①加热
加热通常降低了吸附于界面上的蛋白质膜的黏度，因而会降低乳状液的稳定性，但是如果加热使蛋白质产生了胶凝作用，就能提高其黏度和硬度，提高乳状液的稳定性。
②低分子表面活性剂
低分子表面活性剂会与蛋白质竞争在界面的吸附，并使蛋白质吸附于界面的作用力减弱，降低蛋白膜的黏度，结果降低了乳状液的稳定性。
③溶解度
与其乳化性质之间正相关。溶解度高，乳化性好。
④pH值：pH＝pI，溶解度低，乳化性差。
⑤蛋白质的疏水性和界面存在形式
蛋白质的疏水性越强，在界面吸附的蛋白质浓度越高，界面张力越低，乳浊液越稳定；蛋白质在界面上以列车状形式存在，有利于表面张力的降低和乳浊液的稳定
（2）蛋白质乳化性质评价指标
乳化活性指数（EAI）、乳化容量（EC）和乳化稳定性（ES）这三项指标可反映蛋白质帮助形成乳化体系及其稳定乳化体系的能力大小。
8发泡性质
（1）泡沫的定义
泡沫通常是指气体在连续液相或半固相中分散所形成的分散体系。
（2）一般食品泡沫的特征
①含有大量的气体。
②在气相和连续相之间要有较大的表面积。
③溶质的浓度在界面较高。
④要有能膨胀、具有刚性或半刚性和弹性的膜。
⑤泡沫有很大的界面面积，界面张力也远大于乳化分散体系，因而它们往往更不稳定，非常容易破裂。
（3）蛋白质在泡沫稳定中的作用
由于分散的两相之间同样存在界面张力，蛋白质的作用就是吸附在气-液界面，降低界面张力，同时对所形成的吸附膜产生必要的流变学特性和稳定作用，以增加膜的强度、增加膜的黏度和弹性以对抗外来不利作用等。
（4）产生泡沫的方法
①让气体经过多孔分散器而通入到蛋白质溶液中，从而产生相应的气泡。
②在大量气体存在下，机械搅拌或振荡蛋白质溶液而产生气泡。
③在高压下将气体溶于溶液，突然将压力解除后，气体因为膨胀而形成泡沫。
（5）造成泡沫不稳定的原因
①由于重力、压力差、蒸发作用等造成的泡沫薄层的排水，降低了薄层的厚度，最终导致泡沫的破裂。
②气泡从小泡向大泡扩散会导致泡沫破坏。
③分隔气泡的薄层发生破裂，泡沫薄层受排水等因素的影响，薄层的厚度及强度下降，泡沫通过聚结而增大直径，最终导致泡沫的破裂。
（6）影响蛋白质发泡性质的蛋白质的内禀性质和环境因素
①蛋白质的内禀性质
一个具有良好发泡性质的蛋白质应是蛋白质分子能够快速地扩散到气-液界面，易于在界面吸附、展开和重排，并且通过分子间的作用形成黏弹性的吸附膜。
②盐类
不同盐作用各异，如NaCl增加了膨胀量但却降低了泡沫的稳定性；Ca2＋与蛋白质的羧基形成盐桥而提高泡沫的稳定性。
③糖类
糖类通常抑制蛋白质的泡沫膨胀，但是它们又可提高蛋白质溶液的黏度，故提高泡沫的稳定性。
④脂类
使蛋白质的泡沫稳定性下降。
⑤蛋白质的浓度
蛋白质浓度在2%～8%的范围内，即可达到最大膨胀度，并且液相具有最好的黏度，膜具有适宜的厚度和稳定性；当蛋白质浓度超过10%时，影响蛋白质的发泡能力，气泡变小，泡沫变硬。
⑥机械处理
适当的搅拌可利于起泡。过度地搅拌则会降低膨胀度和泡沫的稳定性。
⑦加热处理
加热一般不利于泡沫的形成，因为加热使气体膨胀、黏度降低，导致气泡破裂。
⑧pH值
在接近pI时，此时蛋白质所稳定的泡沫体系很稳定，有利于起泡。
（7）蛋白质的发泡性质的评价指标
①蛋白质对气体的包封能力（即发泡力，FP）
蛋白质溶液的发泡力是随蛋白质浓度的增加而增加，所以一般用发泡力指标来比较蛋白质的发泡能力大小时，单一浓度下的比较是不准确的。
②泡沫的寿命（即泡沫稳定性，FS）
泡沫稳定性一般是衡量泡沫样品放置一段时间后发生破裂的情况，或者是衡量泡沫在不同时刻的排水速度。
9与风味物质的结合
（1）蛋白质与风味物质的结合
蛋白质与风味物质的结合包括物理结合和化学结合。物理结合中涉及的作用力主要是范德华力等，为一个可逆的结合；化学结合中涉及的作用力包括有氢键、共价键和静电作用力等，通常是不可逆的结合。
（2）影响蛋白质与风味物质的结合的因素
①水
水促进蛋白质对极性挥发物质的结合，但不影响蛋白质对非极性物质的结合。
②高浓度的盐
高浓度的盐使蛋白质的疏水相互作用减弱，导致蛋白质伸展，可提高它与羰基化合物的结合。
③蛋白质的水解处理
蛋白质的水解处理一般降低其与风味物质结合的能力（尤其是蛋白质的高度水解）。
④蛋白质的热变性
蛋白质的热变性可导致风味物质的结合能力增加。
10与其他物质的结合
蛋白质可以与金属离子、色素、染料等物质结合，还可以与一些具有诱变性和其他生物活性的物质结合。这种结合可产生解毒作用，也可产生毒性增强作用，有时还可以使蛋白质的营养价值降低。
五、常见食品蛋白质与新蛋白质资源
1大豆蛋白
在油籽作物中以大豆蛋白最为重要。
大豆经脱脂加工以得到三种不同的商品大豆蛋白：脱脂豆粉、浓缩大豆蛋白（大豆蛋白浓缩物）、大豆蛋白分离物（大豆分离蛋白）。
2乳蛋白
牛乳蛋白主要由酪蛋白和乳清蛋白2大类组成，其中酪蛋白约占总蛋白的80%，乳清蛋白约占总蛋白的20%，包括β-乳球蛋白和α-乳白蛋白。此外牛乳中还含有一些其他的生物活性蛋白、肽类等，如免疫蛋白、乳铁蛋白、溶菌酶和其他的酶类等。
3肉类蛋白
（1）肌原纤维蛋白质（占55%）
肌原纤维蛋白主要有肌球蛋白和肌动蛋白等。
（2）肌浆蛋白质（占30%）
肌浆蛋白质主要有肌红蛋白、清蛋白等，肌浆蛋白可以用水或者是低浓度的盐水将其从肌肉组织中提取出。肌红蛋白为产生肉类色泽的主要色素。
（3）肌基质蛋白质（占15%）
肌基质蛋白主要有胶原蛋白和弹性蛋白，是不溶解的蛋白质。
4卵蛋白
（1）卵黄
卵黄是食品加工中重要的乳化剂，卵黄的乳化性质很大程度上取决于脂蛋白。
（2）卵白
①发泡作用
卵白在食品加工中是一个重要的发泡剂，它的发泡性能优于酪蛋白。卵白中各种蛋白质的发泡能力：卵黏蛋白＞卵球蛋白＞卵转铁蛋白＞卵清蛋白＞卵类黏蛋白＞溶菌酶。球蛋白的发泡性能虽然较差，但是如果通过不产生沉淀的变性处理（如酸、碱或热处理）可以提高其发泡能力。
②凝胶作用
卵蛋白是食品加工中重要的胶凝剂，容易形成热不可逆凝胶。
5谷物蛋白
（1）根据其溶解性分类
清蛋白（水溶）、球蛋白（盐溶）、谷蛋白（酸或碱溶）、醇溶谷蛋白（70%乙醇溶解）
（2）面筋蛋白
①定义
醇溶蛋白和谷蛋白由于其溶解性差，在水中不溶解，在食品加工中一般将其统称为面筋蛋白。
②影响面团性质的因素
a．面筋蛋白中的二硫键
面筋蛋白中的二硫键决定醇溶蛋白和谷蛋白的溶解行为，因而决定面团的性质。
b．氧化剂
在面团中加入还原剂使其发生二硫键的交换反应，结果导致蛋白质溶解度的增加和面团强度的减弱，所以氧化剂（例如过氧化苯甲酰）的使用可以改善面粉的品质。
6新蛋白质资源
（1）单细胞蛋白（SCP）
①定义
单细胞蛋白一般是指以微生物、微藻中的蛋白质作为食物蛋白。单细胞蛋白中重要的是酵母蛋白、细菌蛋白和藻类蛋白，其化学组成以蛋白质、脂肪为主。
②优点
a．单细胞微生物蛋白的生产一般不受气候、地域条件的限制，可以进行大规模的工业化生产；
b．生物的生长繁殖快，产量高，易控制，可以利用“三废”作为培养基质。
③分类
分为酵母蛋白、细菌蛋白、藻类蛋白。
（2）叶蛋白
植物的叶片是进行光合作用及合成蛋白质的场所，许多禾谷类、豆类作物的叶片中含2%～4%的蛋白质。
叶蛋白若经过有机溶剂脱色处理等后，会改善叶蛋白的适口性，添加到谷类食物中则可提高谷类食物中赖氨酸的含量。
（3）鱼蛋白
鱼蛋白可以作为饲料蛋白，也可作为食物蛋白供人类食用。鱼蛋白的一些功能性质如溶解性、分散性、吸湿性等较差，一般必须经过一些特殊的加工处理后方可在食品中发挥作用，如组织化、水解处理等。
六、食品蛋白质在加工和储藏中的变化
1热处理的影响
（1）热处理的有利影响
①使部分酶（蛋白酶、多酚氧化酶等）失活，避免食品保藏期内产生不良的色泽和风味。
②使植物组织中存在的大多数抗营养因子或蛋白质毒素变性或钝化。
③适当的热处理会使蛋白质暴露出被掩埋的一些氨基酸残基，有利于蛋白酶的催化水解，所以有利于蛋白质的消化吸收。
④适当的热处理还会产生一定的风味物质，有利于食品感官质量的提高。
（2）热处理的不利影响
①剧烈加热或过度加热，导致蛋白质生物有效性下降（失活），营养价值和消化率降低（引起外消旋化）
②形成有毒有害物质，甚至致癌物。
③营养成分损失
含硫氨基酸（半胱氨酸、胱氨酸等）脱硫而被破坏；
碱性氨基酸（赖氨酸、精氨酸）脱一个氨基而改变蛋白质的功能特性
2低温处理的影响
（1）冷却
将食品的储藏温度控制在略高于食品的冻结温度，此时微生物的繁殖受到抑制，蛋白质较稳定，对食品风味的影响也小。
（2）冷冻及冻藏
对食品的风味有些影响，一般对蛋白质的营养价值无影响，但对蛋白质的品质往往有严重影响，蛋白质在冷冻条件下变性程度与冷冻速度有关，一般来说，冷冻速度越快，形成的冰晶越小，挤压作用也小，变性程度也就越小。
3脱水的影响
（1）热风干燥
脱水后的肉类、鱼类会变坚硬、复水性差，烹调后既无香味又感觉坚韧，目前已经很少采用。
（2）真空干燥
较热风干燥对肉类品质影响小，由于真空时氧气分压低，所以氧化速度慢，而且由于温度较低可以减少美拉德反应和其他化学反应的发生。
（3）转鼓干燥
通常使蛋白质的溶解度降低，并可能产生焦糊味，目前很少采用。
（4）冷冻干燥
可使食品保持原有形状，食品具有多孔性，具有较好的回复性，但仍会使部分蛋白质变性，持水性下降，不过对蛋白质的营养价值及消化吸收率无影响；特别适合用于对生物活性蛋白的加工，例如酶、益生菌等。
（5）喷雾干燥
对蛋白质性质的影响较小。对于蛋白质固体食品或一些蛋白质配料，喷雾干燥是常用的脱水方法。
4辐射的影响
辐射可以使水分子离解成游离基和水合电子，再与蛋白质作用发生脱氢反应或脱氨反应等，但蛋白质的二、三、四级结构一般不被辐射离解。
在强辐射情况下，水分子可以被裂解为羟游离基，羟游离基与蛋白质分子作用产生蛋白质游离基，它的聚合导致蛋白质分子间的交联，因此导致蛋白质功能性质的改变。
5碱处理的影响
与热处理同时进行时，对蛋白质的营养价值影响很大，蛋白质营养价值严重下降，甚至产生安全性问题
（1）生成LAL及羊毛硫氨酸残基
在较高的温度下碱处理蛋白质时，丝氨酸残基、半胱氨酸残基会发生脱磷、脱硫反应生成脱氢丙氨酸残基。而脱氢丙氨酸残基非常活泼，可与食品蛋白质中的赖氨酸残基、半胱氨酸残基发生加成反应，生成了人体不能消化吸收的赖氨酸丙氨酸残基（LAL）和羊毛硫氨酸残基。
（2）生成D-氨基酸
在温度超过200℃时的碱处理，会导致蛋白质氨基酸残基的发生异构化反应，天然氨基酸的L-型结构将有部分转化为D-型结构，从而使得氨基酸的营养价值降低。
6蛋白质与其他物质的反应
（1）与脂类游离基的反应
①脂质的氧化产物可以与蛋白质发生共价结合反应，随后发生蛋白质的交联聚合反应
②脂质游离基可与蛋白质作用生成蛋白质游离基，随后蛋白质可以发生聚合反应蛋白蛋的交联聚合可以导致蛋白质营养价值的降低。而油脂氧化生成的分解产物丙二醛，则是使一些食品蛋白质功能性质劣化的重要原因。
（2）与亚硝酸盐的作用
在酸性条件下，食品中的亚硝酸盐能与仲胺（如脯氨酸、色氨酸、酪氨酸、半胱氨酸等）作用生成亚硝胺，这个反应可发生于蛋白质的烹饪或消化过程中。
（3）与亚硫酸盐等的作用
亚硫酸盐为还原剂，能够还原蛋白质中的二硫键并生成S-磺酸盐衍生物，导致蛋白质的分子构象改变并影响其功能性质。
（4）氨基酸残基的氧化
氧化剂可对蛋白质中的敏感氨基酸残基进行氧化，氧化后的氨基酸不仅生物利用率低，甚至对生物体有害。
（5）蛋白质的交联反应
蛋白质分子上的游离氨基（一般为赖氨酸的ε-NH2）可以与醛类发生缩合反应，生成缩合产物Schiff碱。
（6）与N-羧化脱水酸苷的反应
此反应可以将一种氨基酸以异肽键的方式连接到蛋白质分子上，连接的位置为蛋白质侧链上的游离氨基（ε-NH2），反应最终结果是在蛋白质分子上形成一个新的多聚氨基酸链。该反应用于蛋白质氨基酸组成的调整，补充限制性氨基酸。
（7）天冬酰胺与丙烯酸酰胺的生成
高温加工食品中存在丙烯酸酰胺。
7加工储藏中蛋白质的变化对食品感官质量的影响
（1）美拉德反应中风味化合物的形成。
（2）水产品的变质。
当水产品污染的微生物繁殖到一定程度时，就可以分泌出蛋白酶，蛋白酶分解蛋白质成游离的氨基酸后，再将氨基酸分子的氨基、羧基脱去，生成低分子的风味化合物。如尸胺、组胺。在水产品的质量控制中，吲哚、组胺的含量水平是衡量水产品新鲜度的重要指标。
（3）乳制品风味的形成。
牛乳和乳制品中二甲基硫化物是重要的香气成分，二甲基硫化物是由S-甲基蛋氨酸磺酸盐分解而产生的，而风味化合物中其他含-SH的化合物来自于乳清蛋白中的半胱氨酸残基，对乳制品的风味形成有着重要的意义。
8蛋白质的化学改性（表3-7、表3-8）
表3-7 蛋白质的化学改性
表3-8 蛋白质化学修饰中涉及的反应及基团
9蛋白质的酶法改性
（1）蛋白质的限制性酶水解
①蛋白酶对蛋白质进行深度水解，产生小分子肽类以及游离氨基酸，导致蛋白质功能性质的大部分损失，只保留其高度溶解性和溶解度对pH值不敏感两个特点。
②利用特异性蛋白酶或控制水解条件的方法对蛋白质的限制性水解，可以改善蛋白质的乳化、发泡性质，但仍然会破坏蛋白质的胶凝性质，并且由于分子内部疏水区的破坏、疏水基团的暴露，其溶解性有时降低。
（2）转蛋白反应
①步骤
蛋白质经酶水解为肽分子，然后蛋白酶催化先前产生的小肽链重新结合形成新的多肽链。
②特性
a．最后形成的多肽分子与原蛋白质分子的氨基酸序列或组成不同，所以蛋白质的功能性质改变。
b．转蛋白反应可以通过在高蛋白质浓度下进行蛋白酶催化处理，直接进行两步反应。
（3）蛋白质的酶促交联
①转酰基反应
转谷氨酰胺酶通过催化转酰基反应，在赖氨酸残基和谷氨酰胺残基间形成新的共价键，由此改变了蛋白质分子的大小，从而改变了蛋白质的流变学性质。
②交联反应
蛋白质的交联反应涉及到酚类物质的氧化、蛋白质残基的加成反应，参与加成反应的氨基酸残基包括含有-SH、-NH2等基团的氨基酸残基。
蛋白质本身存在的酪氨酸，由于可以作为一个酚类物质发生氧化生成醌类化合物，所以可以直接使蛋白质发生交联反应。通过对蛋白质的交联处理，一般可以达到保护赖氨酸，可避免其发生各种不利的反应，避免形成热致凝胶，提高所形成的蛋白膜的抗水、抗热、抗氧化等诸多能力。