查锡良《生物化学与分子生物学》(第8版)笔记和考研真题详解
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3.2 考研真题详解

一、单选题(A型题)

1酶的活性中心是指(  )。[华中农业大学2017研]

A.酶分子上的几个必须基团

B.酶分子与底物的结合部位

C.酶分子结合底物并发挥催化作用的关键性三维结构区

D.酶分子中心部位的一种特性结构

【答案】C

2酶促动力学特点为表现Km值不变,Vmax降低,其抑制作用属于(  )。[西医统考2015研]

A.竞争性抑制

B.非竞争性抑制

C.反竞争性抑制

D.不可逆抑制

【答案】C

【解析】酶竞争性抑制的特点是表观Km增大,最大速度Vmax不变;酶非竞争性抑制的特点是Km不变,Vmax降低;酶反竞争性抑制的特点是Km降低,Vmax降低;不可逆抑制时反应终止。

3丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用属于(  )。[西医统考2014研]

A.不可逆抑制

B.非竞争性抑制

C.反竞争性抑制

D.竞争性抑制

【答案】D

【解析】有些抑制剂和酶的底物结构相似,可与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶和底物结合成中间产物,这种抑制作用称为竞争性抑制。丙二酸与琥珀酸的结构类似(如图),因此丙二酸可与琥珀酸竞争性抑制琥珀酸脱氢酶。酶对丙二酸的亲和力远大于酶对琥珀酸的亲和力,当丙二酸浓度仅为琥珀酸浓度的1/50时,酶活性便被抑制50%。若增大琥珀酸浓度,此抑制作用便可被削弱。

4酶Km值的大小所代表的含义是(  )。[西医统考2013研]

A.酶对底物的亲和力

B.最适的酶浓度

C.酶促反应的速度

D.酶抑制剂的类型

【答案】A

【解析】Km为米氏常数,即酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。Km表示酶对底物的亲和力,Km值越小,表示亲和力越大。

5竞争性抑制时,酶促反应表现Km值的变化是(  )。[西医统考2012研]

A.增大

B.不变

C.减小

D.无规律

【答案】A

【解析】竞争性抑制剂一般与酶的底物结构相似,可与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶和底物结合成中间产物。若增加底物浓度,则抑制作用会降低,甚至被解除。当底物浓度远远大于竞争性抑制剂浓度时,几乎所有的酶分子均可与底物结合,因此最大反应速度(Vmax)仍可达到,但由于竞争性抑制剂的影响,使酶对底物的亲和力下降,则表现Km值将增大。

6下列反应中,属于酶化学修饰的是(  )。[西医统考2012研]

A.强酸使酶变性失活

B.加入辅酶使酶具有活性

C.肽链苏氨酸残基磷酸化

D.小分子物质使酶构象改变

【答案】C

【解析】酶蛋白肽链上某些残基在不同催化单向反应的酶的催化下发生可逆的共价修饰,引起酶活性改变,这种调节称为酶的化学修饰。最常见的修饰方式是磷酸化与脱磷酸化。酶蛋白分子中苏氨酸、丝氨酸或酪氨酸残基上的羟基是磷酸化修饰的位点。酶的磷酸化与脱磷酸化过程分别由蛋白激酶及磷蛋白磷酸酶催化。A项,强酸使酶活性降低甚至失活,称为酶的变性。B项,酶与辅酶结合称为结合酶。D项,一些小分子物质与酶分子活性中心以外的部位结合,引起酶的构象改变,从而改变酶的活性,称为酶的变构调节。

7非竞争性抑制剂存在时,酶促反应的动力学特点是(  )。[西医统考2011研]

A.Km值不变,Vmax降低

B.Km值不变,Vmax增加

C.Km值增高,Vmax不变

D.Km值降低,Vmax不变

【答案】A

【解析】非竞争性抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合,不影响酶与底物的结合,酶与底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合。底物和抑制剂之间无竞争关系,因此非竞争性抑制作用不改变酶促反应的表观Km值。但由于抑制剂与酶的结合抑制了酶的活性,故使最大反应速度(Vmax)降低。

8酶活性中心的某些基团可以参与质子的转移,这种作用称为(  )。[西医统考2010研]

A.亲核催化作用

B.共价催化作用

C.多元催化作用

D.一般酸、碱催化作用

【答案】D

【解析】酶是两性解离的蛋白质,酶活性中心有些基团可以作为质子的供体(酸),有些基团则可以成为质子的接受体(碱)。这些基团参与质子的转移,可使反应速度提高102~105倍。这种催化作用称为一般酸。碱催化作用。A项,酶活性中心有的基团属于亲核基团,可以提供电子给带有部分正电荷的过渡态中间物,从而加速产物的生成,这种催化作用称为亲核催化作用。B项,很多酶的催化基团在催化过程中通过和底物形成瞬间共价键而将底物激活,并很容易进一步被水解形成产物和游离的酶,这种催化作用称为共价催化作用。C项,许多酶促反应常有多种催化机制同时介入,呈现多元催化作用。

9下列关于辅酶或辅基的叙述,错误的是(  )。[西医统考2009研]

A.属于结合酶类的酶分子组成中才含有辅酶或辅基

B.维生素B族多参与辅酶或辅基的组成

C.辅酶或辅基直接参与酶促反应

D.一种辅酶或辅基只能与一种酶蛋白结合成一种全酶

【答案】D

【解析】A项,酶分为单纯酶和结合酶,单纯酶仅由氨基酸残基组成,不含辅助因子;结合酶由酶蛋白和辅助因子结合而成,因此只有结合酶才含有辅助因子。B项,维生素B族可参与多种辅助因子的组成,如VitPP参与NAD和NADP的组成,VitB2参与FAD和FMN的组成。C项,辅助因子可直接参与酶促反应,起传递作用。D项,辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度及作用特点分为辅酶及辅基。一种酶蛋白只能结合一种辅助因子,但一种辅助因子可与不同的酶蛋白结合形成不同的全酶,即结合酶。

10下列关于酶的Km值的叙述,正确的是(  )。[西医统考2008研]

A.是反应速度达到最大速度时的底物浓度

B.不能反映酶对底物的亲和力

C.对有多个底物的酶,其Km值相同

D.对同一底物,不同的酶有不同的Km

【答案】D

【解析】米氏方程是解释酶促反应底物浓度[S]与反应速度v之间关系的方程式。

式中V为酶促反应速度,Vmax为最大反应速度,[S]为底物浓度,Km为米氏常数。

当V=1/2Vmax时,Km=[S]。即Km是酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。Km特点为:Km是酶的特征性常数之一,只与酶的结构、底物、温度、pH、离子强度有关,而与酶浓度无关。一种酶有多种底物时,每种底物都有其Km。其中,Km最小的一种底物称为天然底物。同一底物,不同的酶,有不同的Km值。Km表示酶的亲和力,Km值越小,表示亲和力越大。

11变构调节和化学修饰调节的共同特点是(  )。[西医统考2008研]

A.引起酶蛋白构象变化

B.酶蛋白发生共价修饰

C.属于快速调节方式

D.有放大效应

【答案】C

【解析】小分子化合物与酶蛋白分子活性中心外的某一部位特异结合,引起酶蛋白分子构象变化,从而改变酶的活性,这种调节称为酶的变构调节。酶蛋白肽链上某些残基在酶的催化下发生可逆的共价修饰,从而引起酶活性改变,这种调节称为酶的化学修饰调节。变构调节和化学修饰调节都是通过改变酶的分子结构来改变其活性,从而调节酶促反应速度,都属于快速调节。D项,化学修饰是由酶催化引起的共价键的变化,由于存在酶促反应,因此有放大效应。变构调节无酶促反应,故无放大效应。

12下列哪一项不是影响酶促反应速度的因素?(  )[武汉大学2015研]

A.底物浓度

B.酶的浓度

C.反应的温度

D.反应环境的pH

E.酶原的浓度

【答案】E

13关于Km的叙述,下列哪项是正确的?(  )[武汉大学2015研]

A.通过Km的测定可鉴定酶的最适底物

B.是引起最大反应速度的底物浓度

C.是反映酶催化能力的一个指标

D.与环境的pH无关

E.是酶和底物的反应平衡常数

【答案】A

【解析】Km值可以判断酶的专一性和天然底物,酶可作用于几种底物就有几个Km值,其中Km值最小的底物称为该酶的最适底物,又称天然底物。

14一个简单的酶促反应,当[S]≪Km时,出现的现象是(  )。[西医统考2005研]

A.反应速度最大

B.反应速度太慢难以测出

C.反应速度与底物浓度成正比

D.增加底物浓度反应速度不变

E.增加底物浓度反应速度降低

【答案】C

【解析】根据酶促反应的米氏方程式:

当底物浓度很低([S]≪Km)时,

即反应速度与底物浓度成正比。

二、多选题(X型题)

1属于酶化学修饰调节的反应有(  )。[西医统考2012研]

A.乙酰化

B.磷酸化

C.腺苷化

D.泛素化

【答案】ABC

【解析】在酶促化学修饰过程中,酶发生无活性与有活性两种形式的互变。这种调节是酶催化引起的共价键的变化,包括磷酸化与脱磷酸化、乙酰化与脱乙酰化、甲基化与脱甲基化、腺苷化与脱腺苷化、—SH与—S—S—的互变等,其中以磷酸化与脱磷酸化最常见。D项,泛素化主要参与蛋白质在蛋白酶体通过ATP-依赖途径被降解的生化反应。

2酶与一般催化剂相比,不同点有(  )。[西医统考2007研]

A.反应条件温和,可在常温、常压下进行

B.加速化学反应速度,可改变反应平衡点

C.专一性强,一种酶只作用一种或一类物质

D.在化学反应前后酶本身不发生质和量的改变

【答案】AC

【解析】AC两项,酶的特点:酶主要参与生物体内的化学反应,其反应条件温和,可在常温、常压和有水环境下进行。与一般催化剂不同,酶对其催化的底物具有较严格的选择性。即一种酶仅作用于一种或一类化合物,或一定的化学键,催化一定的化学反应并产生一定的产物,酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。BD两项,酶与一般催化剂的共同点:在催化反应的过程中自身的质和量保持不变;都只能催化热力学允许的化学反应;都只能缩短达到化学平衡的时间,不能改变平衡点;在可逆反应中,一般既可催化正反应,也可催化逆反应;酶和一般催化剂加速反应的机制都是降低反应的活化能。

三、填空题

1活性受到结合在活性部位以外的部位的其他分子调节的酶称______酶。[中山大学2018研]

【答案】别构

2当酶促反应的速率为Vmax的80%时,Km是[S]的______倍。[中山大学2018研]

【答案】1/4

【解析】根据米氏方程

带入数值0.8Vmax=Vmax[S]/(Km+[S]),得Km/[S]=1/4。

3在酶促反应动力学中,竞争性抑制其动力学常数Km变大,Vmax______[中山大学2018研]

【答案】不变

4酶促动力学的双倒数作图,得到的直线在横轴上的截距为______,纵轴上的截距为______[中国科学技术大学2016研]

【答案】-1/Km;1/Vmax

5全酶由______和______组成,前者决定酶催化的______,后者起______作用。[厦门大学2008研]

【答案】酶蛋白;辅助因子;专一性和高效性;传递电子原子或化学基团

四、判断题

酶的反竞争性抑制作用的特点是Km值变小,Vmax也变小。(  )[华中农业大学2017研]

【答案】

五、名词解释题

1活化能[中山大学2018研]

答:活化能是指分子从常态转变为容易发生化学反应的活跃状态所需要的最低能量。活化能的大小与反应速率相关,活化能越低,反应速率越快,因此降低活化能会有效地促进反应的进行。酶通过降低活化能来促进一些原本很慢的生化反应得以快速进行。

2holoenzyme[武汉大学2016研]

答:holoenzyme的中文名称是全酶,是指由酶蛋白和辅因子组成的蛋白质复合物。与酶蛋白紧密相连的辅因子称为辅基,与酶蛋白松散连接的称为辅酶。酶促反应的专一性取决于酶蛋白,反应的性质取决于辅因子。

3同工酶(isozyme)[中国科学技术大学2016研]

答:同工酶是指催化同一化学反应而化学组成不同的一组酶。常见的同工酶有乳酸脱氢酶和苹果酸脱氢酶。

4可逆性抑制[武汉大学2015研]

答:可逆性抑制是指抑制剂与酶的必需基团以共价键结合而引起酶活力降低或丧失,但能用物理方法除去抑制剂而使酶复活的可逆的抑制作用。根据可逆抑制剂与底物的关系,可分为竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制这三种类型。

5酶的别构调节[暨南大学2011研]

答:某些代谢物能与变构酶分子上的变构部位特异性结合,使酶的分子构象发生改变,从而改变酶的催化活性以及代谢反应的速度,这种调节作用就称为酶的别构调节,也称为变构调节。

6酶的活性中心[郑州大学2007研]

答:酶分子中直接与底物结合,并催化底物发生化学反应的部位,称为酶的活性中心。它是由三级结构中空间位置相邻的几个氨基酸共同构成的。酶的活性中心包括两个功能部位:一个是结合部位,是酶与底物结合的基团,决定酶的专一性;另一个是催化部位,催化底物敏感键发生化学变化的基团,决定酶的催化能力。但这两个部位并不是各自独立存在的,相互联系。

六、简答题

1简述酶的抑制剂概念、分类、作用特征。[浙江大学2018研]

答:(1)酶的抑制剂的概念

酶的抑制剂是指能够使酶的必需基团或活性中心化学性质发生改变而使酶活性降低或丧失的物质。

(2)酶的抑制剂的分类和作用特征

不可逆抑制剂,作用特征:这类抑制剂通常以牢固的共价键与酶的必需基团结合使酶活力丧失,这类结合是不可逆的,不能通过透析、超滤的方法除去抑制剂来使酶活力恢复。

可逆抑制剂,作用特征:酶与抑制剂是以非共价键、可逆结合。用透析法除去抑制剂后,酶活力可以恢复。

a.竞争性抑制剂,与底物结构类似,能够与底物竞争活性中心。可以通过增加底物浓度来减轻或解除抑制剂的影响。

b.非竞争性抑制剂,与底物结合的活性中心不同,通过形成复合物的形式减慢反应速度,可以通过增加酶的浓度来减轻或解除抑制剂的影响。

c.反竞争性抑制剂,必须酶和底物结合后才能与抑制剂结合形成复合物,影响反应速度,这类抑制剂比较少见。

2酶及其辅助因子是指什么?简述它们之间的关系。[暨南大学2011研]

答:(1)酶是生物体活细胞产生的具有特殊催化活性和特定空间构象的生物大分子,包括蛋白质及核酸,又称为生物催化剂。绝大多数酶是蛋白质,少数是核酸RNA,后者称为核酶。

酶按其分子组成分类如下:结合酶由蛋白部分和非蛋白部分组成,其中的非蛋白部分即为辅助因子。按其与酶蛋白结合的紧密程度,辅助因子可分为如下两种:辅酶,与酶蛋白结合疏松的酶辅助因子,可以用透析或超滤的方法除去;辅基,与酶蛋白结合紧密的辅助因子,用透析或超滤的方法不易除去。

(2)二者的关系:全酶=酶蛋白+辅助因子,只有全酶才具有催化作用。酶促反应的专一性及高效率取决于酶蛋白部分,而辅助因子决定酶促反应的性质。

七、论述题

细胞代谢调节的本质是酶水平调节,请叙述酶水平调节的二种方式及其具体调节途径和特点。[郑州大学2007研]

答:酶水平调节有两类:

(1)酶活性调节:酶活性的调节是通过对现有酶分子结构的影响来改变酶的催化活性的调节方式。

变构调节:某些代谢物能与变构酶分子上的变构部位特异性结合,使酶的分子构象发生改变,从而改变酶的催化活性以及代谢反应的速度,这种调节作用就称为变构调节。具有变构调节作用的酶就称为变构酶。变构酶一般是多亚基构成的聚合体,一些亚基为催化亚基,另一些亚基为调节亚基。当调节亚基或调节部位与变构剂结合后,就可导致酶的空间构象发生改变,从而导致酶的催化活性中心的构象发生改变而致酶活性的改变。其特点为:酶活性的改变通过酶分子构象的改变而实现;酶的变构仅涉及非共价键的变化;调节酶活性的因素为代谢物;为一非耗能过程;无放大效应。

共价修饰调节:酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合,从而改变酶的活性,这一过程称为酶的共价修饰调节。酶的共价修饰包括磷酸化与脱磷酸化、乙酰化与脱乙酰化、甲基化与脱甲基化、腺苷化与脱腺苷化等等。其中以磷酸化修饰最为常见。共价修饰酶通常在两种不同的酶的催化下发生修饰或去修饰,从而引起酶分子在有活性形式与无活性形式之间进行相互转变。共价修饰调节一般与激素的调节相联系,其调节方式为级联反应。其特点为:酶以两种不同修饰和不同活性的形式存在;有共价键的变化;受其他调节因素(如激素)的影响;一般为耗能过程;存在放大效应。

酶原的激活:有一些酶,如消化系统中的蛋白水解酶和血液凝固系统的许多酶,它们在细胞内合成及释放的初期,通常不具催化活性,必须经过蛋白酶酶解或其他因素的作用,然后才能转变成有活性的酶。从分子结构分析,酶原激活其实是蛋白质一级结构和空间构象改变的过程。在通常情况下,首先发生酶原肽链的部分降解,去掉部分肽段后的肽链再进行三维空间重排,形成酶的活性中心,或者是酶的活性中心暴露,于是由无活性的酶原转变成有活性的酶。

(2)酶含量的调节:酶含量的调节是指通过改变细胞中酶蛋白合成或降解的速度来调节酶分子的绝对含量,影响其催化活性,从而调节代谢反应的速度。

酶蛋白合成的调节:酶蛋白的合成速度通常通过一些诱导剂或阻遏剂来进行调节。凡能促使基因转录增强,从而使酶蛋白合成增加的物质就称为诱导剂;反之,则称为阻遏剂。酶的底物对酶蛋白的合成具有诱导作用;代谢终产物对酶的合成有阻遏作用。激素可以诱导关键酶的合成,也可阻遏关键酶的合成。

酶蛋白降解的调节:通过调节酶的降解速度以控制酶的活性。

同工酶:同工酶是指催化相同的化学反应,而酶蛋白的分子结构、理化性质以及免疫学性质不同的一组酶。他们是由不同基因或等位基因编码的多肽链,或由同一基因转录生成的不同mRNA翻译的不同多肽链组成的蛋白质。同工酶存在与同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中,它在代谢调节上起着重要的作用。