第二节 氨基酸的性质
一、氨基酸的一般物理性质
1.溶解性 不同结构的氨基酸在水中的溶解度差别很大，除胱氨酸和酪氨酸外，氨基酸都能溶于水，并能溶解于稀酸或稀碱，但不能溶解于有机溶剂。通常氨基酸在酒精溶液中会发生沉淀而析出，但脯氨酸和羟脯氨酸能溶于乙醇或乙醚中。
2.熔点 氨基酸分子内及分子间容易形成氢键，因此其熔点极高，一般在200℃以上。通常许多氨基酸加热未达到熔点前已开始分解。
3.味感 氨基酸的味道随其种类的不同而有所不同，有的无味、有的味甜、有的味苦，例如，谷氨酸的单钠盐有鲜味，其是味精的主要成分。
4.旋光性和立体异构体 构成蛋白质的氨基酸除甘氨酸外，均含有不对称手性碳原子（碳原子上键合的四个基团均不相同），也称为分子的手性（chirality），所以除甘氨酸外，所有天然氨基酸在空间可以存在D-型和L-型两种构型，但构成天然蛋白质的氨基酸一般都以L-型构型存在，并且具有光学活性（optical activity）、旋光性（rotation），包括右旋性（+）和左旋性（-）；具有光学异构体[1]（optical isomers）。下面对氨基酸的旋光性和立体异构体性能进行介绍：
（1）旋光性。旋光特异性是指氨基酸溶液能使偏振光平面发生旋转，向左或向右旋转，左旋通常用“-”表示，右旋通常用“+”表示。光学异构体除了使偏振光平面发生旋转的方向不同之外，所有物理和化学性质一样。
（2）立体异构性。除甘氨酸外，其他构成蛋白质的基本α-氨基酸均含有不对称碳原子，是手征性分子，具有光学异构性，存在互不重叠的对映体，在空间有D-型和L-型两种立体异构体构型（configuration）。分子式相同，但分子中某些基团或原子的空间排列不同的物质称为立体异构体。立体异构体又可分为同分异构体和光学异构体两类。物质构型发生转变，必须有共价键断裂，并形成新键，不同构型的物质可以通过化学的方法分离。手性分子的D-型与L-型构型的命名是以L-甘油醛或L-乳酸为标准物参考而确定的，图2-1为甘油醛的两种构型，图2-2为α-氨基酸的两种构型。一般书写时将羧基写在α-碳原子的上端，则氨基在左边的为L-型（L-α-amino acid），氨基在右边的为D-型（D-α-amino acid）。从天然蛋白质水解得到的氨基酸一般都属于L-型，所以习惯上书写氨基酸都不标明构型。但也发现一些D-型氨基酸，主要存在于某些抗菌素以及个别植物的生物碱中，如细菌的细胞壁和某些抗菌素中含有D-型氨基酸。构型为分子中原子在空间的特定排布。手性分子具有光学活性和旋光性，但构型并不表示氨基酸的旋光性。
图2-1 甘油醛的两种构型
图2-2 α-氨基酸的两种构型
5.紫外光吸收性 组成蛋白质的20多种氨基酸，对可见光都没有吸收性，对紫外光有一定的吸收性。除了酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸这三种含芳香环的氨基酸对近紫外光（220～300 nm）有吸收能力外，其他氨基酸只对远紫外光（＜220 nm）有吸收性。这是因为氨基酸结构简单，电子跃迁时，能级高，只能吸收远紫外光，只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸氨的R 侧链的苯环存在不饱和的共轭双键系统，使其电子跃迁能级有所降低，最大吸收波长向长波方向移动，能吸收近紫外光。苯丙氨酸的最大吸收光波长在259 nm，酪氨酸的最大吸收光波长在278 nm，色氨酸的最大光吸收波长在280 nm。所以依据苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸这三种氨基酸的近紫外光吸收性，可利用紫外分光光度方法，测定氨基酸溶液在最大吸收波长处的吸光度值（采用紫外分光光度计测定），再依据朗伯—比尔定律（Lambert-Beer定律），即可计算出溶液中含芳环的氨基酸的含量，这就是分光光度法定量测定氨基酸含量的基础。Lambert-Beer定律公式见式2-1。
式中：A为吸光度值；L为比色皿厚度；C为测定液的浓度；ε为摩尔消光系数。
当测定波长不变时（通常在最大吸收波长处），摩尔消光系数为常数；同一台仪器测定选用同一套比色皿，则比色皿厚度相同，则由式2-1看出，吸光度值与溶液浓度呈正比。
一般蛋白质中均有含芳环的氨基酸，利用蛋白质对紫外光的吸收性能，并测定出蛋白助剂浓度与吸光度之间的标准曲线，依据Lambert-Beer定律，采用紫外分光光度法，也可以用于测定某蛋白质溶液中蛋白质的含量，即可以测定未知蛋白质溶液的浓度，还可以测定不同处理时间时，蛋白助剂在材料上的吸附量和吸附率，从而确定蛋白助剂在材料上的吸附动力学性能。因此，利用含芳环氨基酸具有紫外吸收性能，在实际科研工作中具有重要意义。
二、氨基酸的重要化学性质
氨基酸的化学性质主要体现在羧基、氨基以及侧链R上的基团（如侧链上含有羟基、氨基、巯基、羧基等极性基团）。这些基团所发生的化学反应对氨基酸的鉴定、定量测定、肽链一级结构的分析、肽链合成以及氨基酸（蛋白质分子）上侧链基团的修饰等都很重要。这里氨基酸的重要化学性质主要介绍氨基酸的两性性质、α-羧基和α-氨基参与的化学反应及其应用意义。
（一）氨基酸的两性解离和等电点
1.氨基酸的两性解离 依照酸碱质子理论（Bronsted-Lowry质子理论），酸是质子（H+）的供体（donor），碱是质子的受体（acceptor）。酸碱的相互关系如下：
这里原始的酸（HA）和生成的碱（A-）被称为共轭酸碱对。
根据这一理论，氨基酸在水中的偶极离子既起酸（质子供体）的作用，也起碱（质子受体）的作用。氨基酸分子上带有能提供质子的—COOH（其为酸性基团，能解离生成—COO-负离子）和能接受质子的—NH2（其为碱性基团，能解离生成—NH+3正离子）。因此，氨基酸具有两性解离的特点，是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度及氨基酸侧链的结构。有些氨基酸的侧链还含有可解离的基团，其带电状情况取决于它们的解离平衡常数（pK）。氨基酸在溶液中一般主要以兼性或偶极离子形式存在，而不是以分子状态（非离子状态）存在。
2.等电点（isoelectric point，pI） 在适当pH下，氨基酸的氨基与羧基的离解度相等，即［—NH+3］=［—COO-］，氨基酸分子净电荷为零时溶液的pH称为该氨基酸的等电点，用pI表示，即等电点是指在某一pH的溶液中，氨基酸解离成正离子和负离子的趋势及程度相等，此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点。氨基酸在不同酸碱性条件下的解离和带电情况如下。
在等电点时，氨基酸主要以两性离子（兼性离子）形式存在于溶液中，而净电荷为零，也存在少量的数目基本相同的正、负离子及极少量的中性分子。等电点pI是氨基酸的特征常数，不同结构的氨基酸所带的可解离基团不同，解离平衡常数不同，因此其等电点各不同。由于氨基、羧基解离度受溶液pH的影响，通常氨基的解离平衡常数（dissociation constant）小于羧基，因此中性氨基酸的等电点小于7（5.0～6.8），酸性氨基酸的等电点pI＜4.0，而碱性氨基酸的等电点pI＞7.5。20种氨基酸的等电点pI值见表2-1。在等电点时，氨基酸分子间静电斥力最小，氨基酸的溶解度最小，可以结晶析出，并且在直流电场中，没有其他因素干扰时，处于等电点的氨基酸不向阳极移动，也不向阴极移动。在pI以下时氨基酸带净正电荷，在pI以上时氨基酸带净负电荷。在电场作用下，不处于等电点的带电氨基酸将向其带电性相反的电极移动（称为电泳）。
除了氨基酸存在等电点外，其他的两性物质均存在等电点，例如，蛋白质纤维材料（羊毛、蚕丝）和聚酰胺纤维材料（芳纶和锦纶）等。
（1）氨基酸等电点的计算。完全质子化的氨基酸可以看成是多元酸，侧链不能解离的中性氨基酸可看作是二元酸，酸性氨基酸和碱性氨基酸可视为三元酸。氨基酸的等电点可以根据各个基团的平衡解离常数方程式计算出来。现以甘氨酸为例说明氨基酸的解离情况，其分步解离如下：
在式（2-2）～式（2-4）中，K1和K2分别代表 α-碳原子上的—COOH和—NH3+的表观平衡解离常数。如果侧链 R上有可解离的基团，其表观解离常数用KR表示。
在等电点以上时，氨基酸带净负电荷，在电场中氨基酸将向阳极移动；在低于等电点时，氨基酸带有净正电荷，在电场中氨基酸将向阴极移动。在一定pH范围内，氨基酸溶液的pH离等电点越远，氨基酸所带的净电荷越大。等电点时，［R-］=［R+］，即［H+］2=K1K2，所以侧链不含离解基团的中性氨基酸的等电点为：pI=（pK1 + pK2）/2
同理，酸性氨基酸：
碱性氨基酸：
氨基酸（或蛋白质等两性材料）中的—COOH和—NH+3解离基团的解离特性受到各种离子的影响，这是一个很复杂的问题。K1 、K2可以从滴定曲线中求得。
（2）等电点的应用。
①处于等电点时氨基酸的溶解度最小，可结晶析出，可用于分离提纯氨基酸。
②不同氨基酸的等电点不同，即在同一pH下，带电性、带电荷量不同（溶液pH偏离氨基酸的等电点越多，所带净电荷越多），而且分子大小和形状不同，因此在电场中，不同种类氨基酸移动的方向（向阳极或阴极移动）和迁移的速度不同，利用电泳方法可分离不同结构氨基酸的混合物；或利用离子交换法可以分离不同种类氨基酸的混合物。
③蛋白质纤维材料及聚酰胺纤维材料（锦纶、芳纶）等也属于两性结构材料，染浴的pH对蛋白质等两性纤维的染色性能有很大影响，考虑到等电点状态时蛋白质纤维的溶胀程度最小，在等电点状态下染色，纤维损伤最小；在非等电点条件下染色时，因蛋白质纤维所带电性及所带电荷量不同，从而将影响蛋白纤维与阴离子染料之间的作用力，影响染色时染料吸附上染纤维的速率、染色的匀染性及上染率等染色性能。
为了确保较高的上染率，同时获得良好的染色均匀性，并保证染色加工中纤维的损伤较小，应选择合适的染浴pH。可见两性材料加工处理时pH的选择非常重要。通常蛋白质纤维染色时，应依据染料结构和纤维结构选择适宜的染浴pH。
（二）α-氨基参加的有关反应
氨基酸含有氨基，其具有一级芳胺的性质，α-NH2参与反应有：与亚硝酸作用释放出氮气、与酰化试剂反应、与卤代烃（或卤代芳香环）反应、与氧化剂反应脱氨、与酸结合生成盐等。
1.与亚硝酸反应 在室温下亚硝酸能与氨基酸中游离的α-氨基发生反应，定量地放出氮气，氨基酸被氧化成羟酸，其反应式如下：
收集释放出的氮气，在标准条件下，用气体分析仪测定生成的氮气体积（氮气的物质的量），即可计算出氨基酸的量。除α-NH2外，赖氨酸的ε-NH2也能与亚硝酸反应，但速度较慢。脯氨酸、羟脯氨酸中的亚氨基及精氨酸、色氨酸和组氨酸中的固定氮都不与亚硝酸作用。α-NH2与亚硝酸的反应速度很快（3～4min），也较为准确，因此该反应是定量测定α-氨基酸的方法之一，此反应称为范斯莱克（Van Slyke）反应，是测定α-氨基含量的基础，此法还可用于测定蛋白质的水解程度（肽键水解程度提高，α-NH2的含量增大）。这里值得注意的是反应生成的氮气（N2）只有一半来自氨基酸的α-NH2，而另一半来自亚硝酸。
2.与酰化试剂反应 在碱性溶液中，氨基酸的氨基与酰化试剂（酰氯或酸酐）发生作用，氨基被酰基化。如氨基酸与酰化试剂——苄氧甲酰氯（carbobenzyloxychloride）反应式如下：
该反应用于多肽链N末端氨基酸的标记和微量氨基酸的定量测定。在多肽和蛋白质的人工合成中，该反应被作为氨基的保护反应，利用此反应保护氨基，活化羧基。待羧基等发生了目标反应后，脱去保护剂，一般在H2/Pd作用下，苄氧甲酰氨基酸将被还原生成甲苯和相应的氨基酸。
3.与卤代烃反应 氨基酸中的氨基在弱碱性条件下，可与卤代烃反应：
4.桑格（Sanger）反应 在弱碱性溶液中，氨基酸的α-NH2很容易与2，4-二硝基氟苯（DNFB，又称Sanger试剂）反应，生成稳定的黄色2，4-二硝基苯基氨基酸（简写为DNP-氨基酸），该反应称为Sanger反应。
这个反应首先被英国的Sanger用来鉴定多肽或蛋白质的N末端氨基酸，并用于测定氨基酸的排列序列。此外，利用此显色反应，可利用可见分光光度法，测定氨基酸的含量。
5.埃德曼（Edman）反应 在弱碱性条件下，氨基酸中的α-NH2与异硫氰酸苯酯（PITC）反应，产生相应的苯氨基硫甲酰衍生物（PTC-氨基酸），此反应称为Edman反应，异硫氰酸苯酯称为Edman试剂。在无水的氯化氢作用下，PTC-氨基酸环化为苯基乙内酰硫脲衍生物（PTH-氨基酸），其在酸中极稳定。这些衍生物是无色的，可用层析法加以分离鉴定。这个反应首先被Edman用于鉴定多肽或蛋白质的N末端氨基酸。由于此反应可使多肽和蛋白质中的N端氨基酸从肽链上断裂下来，而肽链中的其他肽键不受影响，进而鉴定出N末端氨基酸，重复此反应，即可测定蛋白质中氨基酸的排列序列，所以Edman反应在多肽和蛋白质的氨基酸顺序分析方面占有重要地位，其主要用于测定多肽或蛋白质的N端氨基酸及鉴定氨基酸的排列序列。
6.与酸反应 氨基酸上的氨基与酸反应生成盐：
7.脱氨基反应 在氧化剂或氨基酸氧化酶（amino acid oxidase）的作用下，氨基酸水解，释放出氨气，发生脱氨基反应：
此反应为生物体内氨基酸分解代谢的重要方式。
8.与荧光胺反应 在室温下，氨基酸的α-NH2与荧光胺反应产生具有强荧光的产物，可用荧光分光光度计测定该产物的荧光强度，进而推算出氨基酸、肽或及蛋白质的含量。
9.与甲醛等含醛基化合物的反应 在中性条件下，氨基酸中的氨基可与甲醛发生如下反应：
此反应用于封闭氨基，活化羧基。利用氨基酸可以与醛基反应，应用乙二醛、戊二醛等含多个反应性醛基的交联剂，可将氨基酸或蛋白质与含氨基或羟基的材料（如羊毛纤维、棉纤维）之间发生交联反应，对材料进行修饰或改性，或先通过化学预处理使材料表面引入醛基（如棉纤维、淀粉选用高碘酸钠预处理，选择性氧化后，材料表面生成更多醛基），进而提高其与含氨基的氨基酸或蛋白质之间的交联反应。蛋白质水解程度提高，游离氨基增加，与含醛基的化合物反应的量增加。甲醛反应也可以用于生物组织的固定和保存。
氨基酸中的α-NH2还可以与含活性氯的均三嗪化合物反应或与含有活性环氧乙烷基团的化学物质反应，利用此性能，可以使氨基酸获得人们所需要的改性或修饰。
相似的，蛋白质纤维中的氨基（α-NH2）也可以与含有此类基团的物质反应，如蛋白质纤维可采用活性染料染色，就是基于活性染料的活性基（均三嗪类、乙烯砜类、含卤素的嘧啶类活性基）可以与蛋白纤维上的氨基发生化学反应的缘故，这也是蛋白质纤维可用含环氧乙烷等反应性基团的助剂整理以及可用含环氧乙烷等反应性基团的阳离子固色剂固色的理论基础。因此利用氨基酸或蛋白质的氨基与含特定基团的助剂发生反应，可使材料（助剂）获得新功能，以提高产品的用途和档次。
（三）α-羧基参加的反应
氨基酸中含有羧酸基团，因此氨基酸与其他有机羧酸物质一样，具有羧基反应的性质，在一定条件下，可以发生成盐、成酯、成酰氯、成酰胺、脱羧及叠氮化等反应。
1.与碱反应生成盐 氨基酸与碱反应生成氨基酸的钠盐：
2.与醇反应生成酯 所有氨基酸在无水乙醇中通入干燥氯化氢气体，然后加热回流，可生成氨基酸酯：
不同氨基酸酯物理化学性能不同，可以用减压分馏方法分离。氨基酸经成盐或成酯反应后，羧基被保护起来，氨基被活化，发生酰化或其他反应。
3.酰氯化反应 先将氨基酸中的氨基与酰氯反应，氨基酰基化，被保护起来（Y为保护氨基的酰基），使羧基活化，然后再使羧基与五氯化磷反应，生成酰化氨基酸酰氯。此类反应常用于进行人工合成肽链：
4.成酰胺反应 先将氨基酸酯化，生成氨基酸酯，再与氨气反应，生成氨基酰胺。
动植物体内的天冬酰胺、谷氨酰胺就是利用此反应生成的。
5.羧基还原成醇的反应 先将氨基酸酯化，生成氨基酸酯，再在硼氢化锂催化剂的作用下，生成氨基伯醇类化合物。
此反应可用于鉴定肽链的C端氨基酸。
6.脱羧反应
氨基酸在脱羧酶、细菌或高温条件下，会发生脱羧反应，生成一级伯胺。蛋白质受到细菌和高温作用，会发生脱羧反应，生成有毒性或有臭味的物质，这是蛋白质腐臭、发酵、变质时所发生的反应。因此在肉类熟食品（如香肠中）常加入苯甲酸钠防腐剂，其防腐机理为破坏细胞膜的通透性，阻止细菌或酶的活性，防止蛋白食品变质；此外，蛋白食品低温储藏有利于抑制此反应发生，延长食品保质期。
7.叠氮反应 氨基酸可以通过下列一系列反应，最终生成氨基酸叠氮化合物。
式中Y为保护氨基的酰基，氨基酸被酰基化后，羧基被活化，从而有利于羧基发生所需要的反应。生成的氨基酸叠氮化合物与另一氨基酸酯作用缩合成二肽，这是人工合成多肽的有效反应，利用叠氮法合成的肽键能保持产品光学纯度。
（四）α-氨基和α-羧基共同参加的反应
1.茚三酮反应
（1）茚三酮反应机理。在弱酸性溶液中，茚三酮（ninhydrin）与氨基酸共热，可生成一种有色物质，此反应称为茚三酮反应。所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应，一般生成蓝紫色化合物（在570nm有强的吸收峰），除了脯氨酸、谷氨酰胺和天门冬酰胺（脯氨酸与茚三酮直接生成黄色物质，最大吸收波长在440nm处，反应不释放NH3，天门冬酰胺、谷氨酰胺与茚三酮直接生成棕色物质）。此反应十分灵敏，几微克的氨基酸参与反应就能显色，多肽和蛋白质也能与茚三酮发生显色反应，但肽段越长，灵敏度越低。茚三酮显色反应在氨基酸的分析中，具有特殊意义，它是定性检测（鉴定）和定量检测氨基酸或蛋白质及蛋白助剂在材料上的吸附是否均匀等的理论基础。其反应机理为：首先水合茚三酮在弱酸性溶液中与α-氨基酸共热，发生氧化脱氨反应，生成NH3与酮酸。加热过程中酮酸裂解，释放出CO2，自身变为少一个碳的醛。并使水合茚三酮变为还原茚三酮（hydrindantin）。NH3与水合茚三酮及还原型茚三酮脱水缩合，生成蓝紫色化合物。其反应如下：
（2）茚三酮反应要点。
①该反应由—NH2与—COOH共同参与，是α-氨基酸特有的反应。
②该反应非常灵敏，可在570nm测定吸光度值，由此确定氨基酸的量。测定范围为0.5～50μg/mL。
③脯氨酸分子中只有亚氨基，其与水合茚三酮直接反应，生成黄色物质，最大吸收波长在440nm处，反应不释放NH3 ，谷氨酰胺和天门冬酰胺与茚三酮直接反应生成棕色物质。
（3）茚三酮反应的应用。茚三酮反应可用于氨基酸的定量分析：用纸层析或柱层析等方法把各种氨基酸分开后，再利用茚三酮显色，然后在最大吸收波长下，测定显色反应液的吸光度值，进而可以定性或定量测定各种氨基酸含量。若定量出释放的CO2（用测压法测量），也可以计算出参加反应的氨基酸量。此外，还可以定性检测蛋白质或定量测定蛋白质含量，以及通过显色后可以评估蛋白助剂在材料上的吸附量的多少及吸附均匀性等。
2.缩合反应 一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间会脱去一分子水发生缩合反应，形成含肽的化合物，通过此类反应可生成多肽链物质。所以这是合成蛋白质和人工合成肽链的基本反应。
3.螯合反应 由于氨基酸分子结构中含有氨基和羧基，这两种基团都含有能提供孤对电子的配位原子，因此其本身为多齿配位体，在适当pH下，能与含有空轨道的金属或金属离子之间发生络合，形成螯合化合物，如谷氨酸与Zn2+、Ca2+、Ba2+等离子作用生成难溶于水的络合物。利用此性质，可以屏蔽溶液中的金属离子，减少该类离子给产品加工带来的不利影响，或能减少水中重金属离子引起的污染，降低重金属对人体的危害等。
（五）侧链R基参加的反应
氨基酸除了可以发生与氨基和羧基有关的反应以外，不同种类的氨基酸由于侧基不同，也可发生其他多种反应，例如，酪氨酸侧基上含有酚羟基，丝氨酸和苏氨酸侧基上含有醇羟基、半胱氨酸侧基上含有巯基等，其具有相应基团的化学反应性质。
氨基酸侧基的功能基团有：醇羟基、酚羟基、巯基（包括二硫键）、吲哚基、咪唑基、胍基、甲硫基、非α-氨基和非α-羧基等。利用这些功能基团的特殊性质，可鉴别特定氨基酸；对功能基团进行化学改性，可用于氨基酸或蛋白质的化学修饰，开发新功能氨基酸（蛋白质）衍生物，从而扩大氨基酸（蛋白质）的功能和用途。下面介绍几种重要的与侧基有关的反应：
1.与酪氨酸酚羟基有关的反应 氨基酸的酚羟基与HgNO3、Hg（NO3）2及HNO3作用生成红色化合物，该反应称为米伦反应（Millon）。氨基酸的酚羟基与浓硝酸作用生成黄色，称为蛋白黄色反应。这些反应可用于鉴别酪氨酸。
酪氨酸中的酚羟基还可以与重氮化合物（如氨基苯磺酸重氮盐）发生偶合反应，生成橘黄色化合物，称为Pauly反应。此外，酪氨酸酚羟基的2和5位上易发生亲电取代反应。
2.与精氨酸胍基有关的反应 精氨酸侧链上的胍基与α-萘酚、次溴酸盐作用生成红色物质，此反应称为坂口反应（Sagakuchi），此反应可用于鉴别精氨酸。
3.与半胱氨酸巯基有关的反应 半胱氨酸侧链上的巯基（—SH）反应性能很强，在碱性介质中易被空气或其他氧化剂氧化，形成二硫键（disulfide bond）化合物（胱氨酸）。
半胱氨酸R侧链上的—SH，还可在pH=8.0和室温的条件下与5，5′-二硫双（2-硝基苯甲酸）反应，生成一种含有—SH的硝基苯甲酸。这种产物在波长412nm处有一个最大吸收峰，可通过测定半胱氨酸溶液在该波长处的吸光度值，来确定半胱氨酸含量；或通过4-氯-7-硝基苯并呋喃光谱分析法定量测定巯基含量及测定细胞中游离—SH的含量。
思考题：
1.天然α-氨基酸的基本结构特点有哪些？
2.按侧基结构不同，氨基酸可以分为哪些类别？
3.甘氨酸和脯氨酸的结构特点各是什么？
4.什么是酸性氨基酸？什么是碱性氨基酸？
5.极性氨基酸与非极性氨基酸的结构特点差异是什么？
6.哪些氨基酸具有紫外吸收性能？利用此性质有何实际应用？举例说明。并写出所基于的原理？
7.什么是必需氨基酸？必需氨基酸有哪几种？
8.什么是等电点？哪些物质具有等电点？在等电点时，物质的性能发生了哪些变化？利用不同物质等电点不同，有何实际应用意义？举例说明。
9.总结α-氨基酸的α-氨基、α-羧基及侧链巯基的化学反应，并列举利用氨基酸的化学性能与实际应用的事例。
10.指出茚三酮反应的特点。并说明该反应的实际应用意义。
[1]有一个不对称碳原子就有两个光学异构体，有两个不对称碳原子就有四个光学异构体（苏氨酸和异亮氨酸有两个手性碳原子），以及有消旋作用，形成消旋物（racemate），包括外消旋物与内消旋物。一般n个手性碳原子就含有2n个不同的异构体。